Sumários
Misfolding e agregação de proteínas e doenças do folding proteico
16 Novembro 2020, 11:00 • Cláudio Emanuel Moreira Gomes
Misfolding e Breve resenha da regulação biológica do processo de folding: folding co-traducional, uso de codões infrequentes, e catálise do folding por chaperões. Agregação de proteínas. Factores que promovem a agregação proteica. Corpos de inclusão.Efeito de solventes (solutos compativeis) e pequenas moléculas (chaperões químicos e farmacológicos) na correcção de misfolding proteico. As patologias do folding proteico: Mecanismos, classificação e exemplos. O estado amilóide. Características do estado amilóide, mecanismos de formação. O estado amilóide como conformação universalmente acessivel a qualquer cadeia polipeptídica. Adaptações evolutivas em proteínas com efeito anti-amilóide. Amilóides funcionais e patológicos. Amiloides em neurodegeneração: amiloide-beta e Tau na Doença de Alzheimer.
Apresentação de artigos - Protein Folding
16 Novembro 2020, 09:30 • Cláudio Emanuel Moreira Gomes
Apresentação de artigos - Protein Folding
Modelos mecanisticos, Proteínas intrinsecamente desordenadas e efeitos de crowding macromolecular
9 Novembro 2020, 11:00 • Cláudio Emanuel Moreira Gomes
Modelos mecanisticos da reacção de folding proteico e intermediários de folding - o estado molten globule. Barreiras cinéticas na reacção de folding. A ensemble do estado de transição. Introdução à cinética da reacção de folding/unfolding proteico: Métodos cinéticos e o plot de chevron. Proteínas intrinsecamente desordenadas e efeitos de crowding macromolecular: características e funções. Folding proteico na célula: crowding por macromolécules e seus efeitos no processo de folding, estabilidade e estrutura de proteínas.
Discussão de artigos. Preparação das apresentações.
9 Novembro 2020, 09:30 • Cláudio Emanuel Moreira Gomes
Discussão de artigos. Preparação das apresentações.
Estabilidade proteica e cinética de folding
2 Novembro 2020, 11:00 • Cláudio Emanuel Moreira Gomes
As ligações químicas envolvidas na estabilidade de proteínas e suas magnitudes. O efeito hidrofóbico e sua interpretação. Influência de factores extrínsecos (cofactores,modificações pós –traducionais e pontes dissulfureto). Determinação da estabilidade proteica. A cooperatividade da reacção de protein folding. Desnaturantes e seu modo de acção. Curvas de desnaturação química e térmica. Método de extrapolação linear e significado o valor m. Desnaturação térmica e a desnaturação de proteínas a frio (cold denaturation). Estabilidade proteica: factores estabilizadores em proteinas hiperestáveis de termófilios.